重组人瘦素的分离纯化

刘先俊; 刘方欣; 漆洪波

doi:10.13406/j.cnki.cyxb.2003.04.013

您当前的位置：

首页 >

文章列表页 >

重组人瘦素的分离纯化

更新时间：2024-01-17

- 重组人瘦素的分离纯化
- The purification of human recombinant leptin
- 重庆医科大学学报 2003年第4期页码：451-453
- 作者机构：
  
  1. 重庆医科大学基础医学院生化教研室
  2. 重庆医科大学基础医学院核医学教研室
  3. 重庆医科大学临床学院妇产科,重庆,400016
- 作者简介：
- 基金信息：
- DOI：10.13406/j.cnki.cyxb.2003.04.013
  中图分类号： R341
- 纸质出版日期：2003，
扫描看全文
[1]刘先俊,刘方欣,漆洪波.重组人瘦素的分离纯化[J].重庆医科大学学报,2003(04):451-453+476.

LIU Xianjun, et al. The purification of human recombinant leptin[J]. Journal of Chongqing Medical University, 2003,(4):451-453.
[1]刘先俊,刘方欣,漆洪波.重组人瘦素的分离纯化[J].重庆医科大学学报,2003(04):451-453+476. DOI： 10.13406/j.cnki.cyxb.2003.04.013.

LIU Xianjun, et al. The purification of human recombinant leptin[J]. Journal of Chongqing Medical University, 2003,(4):451-453. DOI： 10.13406/j.cnki.cyxb.2003.04.013.

摘要

目的 :探索毕赤酵母表达的人瘦素的非亲和层析纯化方法。方法 :采用强阴离子交换柱（SepharoseQfastflow）和疏水层析柱（PhenylSepharose 6fastflow）在 pH 7.5的条件下进行纯化。结果 :经Q柱一步纯化后

产物纯度由 4 2 .3%到达89 .6 %

随后通过疏水层析纯化后

产物纯度达到 96 .2 %。经SDS -PAGE证实为单一蛋白条带。结论 :通过上述手段已成功分离纯化得到纯度较高的由毕赤酵母表达的重组人瘦素。

Abstract

Objective:To explore the purification method of non- affinity chromatography for leptin expressed in Pichia Pastoris.Methods:Ion exchange chromatography (Sepharose Q fast flow) and hydrophobic interaction chromatography (Phenyl Sepharose 6 fast flow ) were used to purify human leptin in pH 7.5. Results: After purification by Q column

the purity of leptin increased from 42.3% to 89.6%.Subsequently

after hydrophobic interaction chromatography

its purity reached 96.2%. In SDS-PAGE

leptin was shown as one specific band.Conclusion:The human recombinant leptin expressed by Pichia Pastoris yeast can be successfully purified by ion exchange chromatography plus hydrophobic interaction chromatography.

关键词

人瘦素纯化离子交换层析疏水层析

Keywords

Human recombinant leptinPurifacationIon exchange chromatographyHydrophobic interaction chromatography

references

浏览量

106

下载量

CSCD

文章被引用时，请邮件提醒。

提交

工具集

关联资源

暂无数据