核受体PPARγ-LBD在原核系统的最适表达及纯化

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更新时间：2026-01-09

- 核受体PPARγ-LBD在原核系统的最适表达及纯化
- 核受体PPARγ-LBD在原核系统的最适表达及纯化
- 陆军军医大学学报 2003年25卷第13期
- 作者机构：
- 作者简介：
- 基金信息：
- DOI：10.16016/j.1000-5404.2003.13.012
  中图分类号： R346
- 网络首发：2003-07-15，
  
  纸质出版：2003
- 稿件说明：
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曹廷兵,叶治家,彭家和,巩燕,江渝,核受体PPARγ-LBD在原核系统的最适表达及纯化[J].陆军军医大学学报(原第三军医大学学报),2003,25(13):0-.

曹廷兵, 叶治家, 彭家和, et al. 核受体PPARγ-LBD在原核系统的最适表达及纯化[J]. Journal of Army Medical University, 2003, 25(13).
曹廷兵,叶治家,彭家和,巩燕,江渝,核受体PPARγ-LBD在原核系统的最适表达及纯化[J].陆军军医大学学报(原第三军医大学学报),2003,25(13):0-. DOI：10.16016/j.1000-5404.2003.13.012

曹廷兵, 叶治家, 彭家和, et al. 核受体PPARγ-LBD在原核系统的最适表达及纯化[J]. Journal of Army Medical University, 2003, 25(13). DOI： 10.16016/j.1000-5404.2003.13.012.

目的　探索诱导PPARγ LBD的最适表达条件

提高可溶性PPARγ LBD蛋白在大肠杆菌中的表达量

然后用Ni2 + NTA离子交换树脂对表达蛋白进行分离纯化。方法　PPARγ LBD在大肠杆菌BL2 1(DE3 )中进行诱导表达时

以不同IPTG浓度、不同温度 ( 3 7℃

3 0℃

2 0℃ )

确定可溶性PPARγ LBD蛋白表达的最适条件 ;然后用Ni2 + NTA离子交换树脂进行分离纯化

其产物进行SDS PAGE纯度分析和Westernblotting鉴定。结果　建立了重组蛋白PPARγ LBD的最适诱导条件

即 0 .5mmol LIPTG浓度

2 0℃诱导 14h其可溶性表达蛋白的量最高 ;纯化产物经SDS PAGE纯度分析大于 90 %以上 ;Westernblotting检测

纯化产物为PPARγ LBD目的蛋白

其分子质量约 3 4× 10 3。结论　重组蛋白PPARγ LBD在E .coli中进行了成功表达和纯化

并且降低温度可提高可溶性蛋白PPARγ LBD表达量达 5 0 %以上

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