从包涵体中纯化重组人幽门螺杆菌热休克蛋白A亚单位

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更新时间：2026-01-09

- 从包涵体中纯化重组人幽门螺杆菌热休克蛋白A亚单位
- 从包涵体中纯化重组人幽门螺杆菌热休克蛋白A亚单位
- 陆军军医大学学报 2002年24卷第11期
- 作者机构：
- 作者简介：
- 基金信息：
- DOI：10.16016/j.1000-5404.2002.11.038
  中图分类号： R346
- 网络首发：2002-11-30，
  
  纸质出版：2002
- 稿件说明：
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王缚鲲,邹全明,张卫军,田文标,杨王君,郭学青,郭红,从包涵体中纯化重组人幽门螺杆菌热休克蛋白A亚单位[J].陆军军医大学学报(原第三军医大学学报),2002,24(11):0-.

王缚鲲, 邹全明, 张卫军, et al. 从包涵体中纯化重组人幽门螺杆菌热休克蛋白A亚单位[J]. Journal of Army Medical University, 2002, 24(11).
王缚鲲,邹全明,张卫军,田文标,杨王君,郭学青,郭红,从包涵体中纯化重组人幽门螺杆菌热休克蛋白A亚单位[J].陆军军医大学学报(原第三军医大学学报),2002,24(11):0-. DOI：10.16016/j.1000-5404.2002.11.038

王缚鲲, 邹全明, 张卫军, et al. 从包涵体中纯化重组人幽门螺杆菌热休克蛋白A亚单位[J]. Journal of Army Medical University, 2002, 24(11). DOI： 10.16016/j.1000-5404.2002.11.038.

目的　建立一种有效的从包涵体中纯化重组人幽门螺杆菌热休克蛋白A亚单位HspA的方法。方法　重组基因工程大肠杆菌发酵后

表达的Hp的HspA包涵体经洗涤、变性、复性

采用QSepharoseHighPerformance阴离子交换层析和Superdex 75凝胶过滤层析分离纯化。使用SDS PAGE和HPLC检测纯度

选用ELISA和动物实验对纯化蛋白的免疫学活性和生物学活性进行鉴定。结果　Hp的HspA包涵体经洗涤和溶解后

Hp的HspA的纯度 60 %。包涵体溶解液经阴离子交换层析和凝胶过滤层析后纯度超过 95 %。Hp的HspA纯品经检测具有良好的免疫学活性和生物学活性。结论　本研究建立的分离纯化方法可从包涵体中获得高纯度的重组HspA蛋白

为进一步的动物实验研究奠定了基础

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