核受体PPARγ-LBD在原核系统的最适表达及纯化

曹廷兵; 叶治家; 彭家和; 巩燕; 江渝

doi:10.16016/j.1000-5404.2003.13.012

您当前的位置：

首页 >

文章列表页 >

核受体PPARγ-LBD在原核系统的最适表达及纯化

更新时间：2026-01-09

- 核受体PPARγ-LBD在原核系统的最适表达及纯化
- Journal of Army Medical University Vol. 25, Issue 13, (2003)
- 作者机构：
- 作者简介：
- 基金信息：
- DOI：10.16016/j.1000-5404.2003.13.012
  CLC： R346
- Online First：15 July 2003，
  
  Published：2003
- 稿件说明：
移动端阅览
曹廷兵,叶治家,彭家和,巩燕,江渝,核受体PPARγ-LBD在原核系统的最适表达及纯化[J].陆军军医大学学报(原第三军医大学学报),2003,25(13):0-.

曹廷兵, 叶治家, 彭家和, et al. 核受体PPARγ-LBD在原核系统的最适表达及纯化[J]. Journal of Army Medical University, 2003, 25(13).
曹廷兵,叶治家,彭家和,巩燕,江渝,核受体PPARγ-LBD在原核系统的最适表达及纯化[J].陆军军医大学学报(原第三军医大学学报),2003,25(13):0-. DOI：10.16016/j.1000-5404.2003.13.012

曹廷兵, 叶治家, 彭家和, et al. 核受体PPARγ-LBD在原核系统的最适表达及纯化[J]. Journal of Army Medical University, 2003, 25(13). DOI： 10.16016/j.1000-5404.2003.13.012.

摘要

目的　探索诱导PPARγ LBD的最适表达条件

提高可溶性PPARγ LBD蛋白在大肠杆菌中的表达量

然后用Ni2 + NTA离子交换树脂对表达蛋白进行分离纯化。方法　PPARγ LBD在大肠杆菌BL2 1(DE3 )中进行诱导表达时

以不同IPTG浓度、不同温度 ( 3 7℃

3 0℃

2 0℃ )

确定可溶性PPARγ LBD蛋白表达的最适条件 ;然后用Ni2 + NTA离子交换树脂进行分离纯化

其产物进行SDS PAGE纯度分析和Westernblotting鉴定。结果　建立了重组蛋白PPARγ LBD的最适诱导条件

即 0 .5mmol LIPTG浓度

2 0℃诱导 14h其可溶性表达蛋白的量最高 ;纯化产物经SDS PAGE纯度分析大于 90 %以上 ;Westernblotting检测

纯化产物为PPARγ LBD目的蛋白

其分子质量约 3 4× 10 3。结论　重组蛋白PPARγ LBD在E .coli中进行了成功表达和纯化

并且降低温度可提高可溶性蛋白PPARγ LBD表达量达 5 0 %以上

Abstract

关键词

Keywords

references

Views

下载量

CSCD

Alert me when the article has been cited

提交

Tools

Publicity Resources

肠出血性大肠杆菌O157:H7志贺样毒素Ⅱ毒素亚单位Stx2A的表达与纯化

趋化因子SDF-1β在大肠杆菌中的表达及其纯化

人PPARγ2 cDNA的克隆及其在大肠杆菌中的表达纯化

Effect of pre-condition cerebella fastigial nucleus electrical stimulation within and beyond the time window of thrombolytic on ischemic stroke in rats

Znf230多克隆抗体的制备及其在小鼠组织中的表达

Related Author

马颖

毛旭虎

邹全明

张卫军

郑红

StephenCPeiper

朱锡华

黄刚

Related Institution

No data

⁰