重组大肠杆菌不耐热肠毒素B亚单位的纯化及生物学活性鉴定

田文标; 邹全明; 吴超; 张卫军; 杨珺; 冉向阳; 王缚鲲

doi:10.16016/j.1000-5404.2003.02.017

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重组大肠杆菌不耐热肠毒素B亚单位的纯化及生物学活性鉴定

更新时间：2026-01-09

- 重组大肠杆菌不耐热肠毒素B亚单位的纯化及生物学活性鉴定
- Journal of Army Medical University Vol. 25, Issue 2, (2003)
- 作者机构：
- 作者简介：
- 基金信息：
- DOI：10.16016/j.1000-5404.2003.02.017
  CLC： R346
- Online First：30 January 2003，
  
  Published：2003
- 稿件说明：
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田文标,邹全明,吴超,张卫军,杨珺,冉向阳,王缚鲲,重组大肠杆菌不耐热肠毒素B亚单位的纯化及生物学活性鉴定[J].陆军军医大学学报(原第三军医大学学报),2003,25(02):0-.

田文标, 邹全明, 吴超, et al. 重组大肠杆菌不耐热肠毒素B亚单位的纯化及生物学活性鉴定[J]. Journal of Army Medical University, 2003, 25(2).
田文标,邹全明,吴超,张卫军,杨珺,冉向阳,王缚鲲,重组大肠杆菌不耐热肠毒素B亚单位的纯化及生物学活性鉴定[J].陆军军医大学学报(原第三军医大学学报),2003,25(02):0-. DOI：10.16016/j.1000-5404.2003.02.017

田文标, 邹全明, 吴超, et al. 重组大肠杆菌不耐热肠毒素B亚单位的纯化及生物学活性鉴定[J]. Journal of Army Medical University, 2003, 25(2). DOI： 10.16016/j.1000-5404.2003.02.017.

摘要

目的　纯化rLTB并对其生物学功能进行初步研究。方法　重组基因工程菌发酵后

以包涵体形式表达的rLTB经过洗涤、变性溶解后

分别采用QSepharoseTM HighPerformance阴离子交换层析和PhenylFF(highsub)疏水层析对其进行纯化并透析复性

然后采用SDS PAGE和HPLC检测纯度

并选用ELISA、动物实验和Western blotting实验对纯化蛋白的生物学活性进行鉴定。结果　得到纯度达 97 85 %的rLTB

复性的rLTB经检测具有良好的生物学活性。结论　得到纯度较高、生物学活性较好的rLTB

可用于进一步的研究

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