一种新Pre-S2合成肽CTL表位糖基化方法

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更新时间：2026-01-09

- 一种新Pre-S2合成肽CTL表位糖基化方法
- Journal of Army Medical University Vol. 22, Issue 10, (2000)
- 作者机构：
- 作者简介：
- 基金信息：
- DOI：10.16016/j.1000-5404.2000.10.017
  CLC： R392.1
- Published：2000
- 稿件说明：
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周吉军,王祥智,吴玉章,邹丽云,周伟,一种新Pre-S2合成肽CTL表位糖基化方法[J].陆军军医大学学报(原第三军医大学学报),2000,22(10):0-.

周吉军, 王祥智, 吴玉章, et al. 一种新Pre-S2合成肽CTL表位糖基化方法[J]. Journal of Army Medical University, 2000, 22(10).
周吉军,王祥智,吴玉章,邹丽云,周伟,一种新Pre-S2合成肽CTL表位糖基化方法[J].陆军军医大学学报(原第三军医大学学报),2000,22(10):0-. DOI：10.16016/j.1000-5404.2000.10.017

周吉军, 王祥智, 吴玉章, et al. 一种新Pre-S2合成肽CTL表位糖基化方法[J]. Journal of Army Medical University, 2000, 22(10). DOI： 10.16016/j.1000-5404.2000.10.017.

目的　为研究HBVPre S( 2 ) 上糖基化 (Glycosylation)结构差异 (包括位置、种类、数量和糖链长度差异 )与其生物学活性关系

建立一种N 或O 连接糖基化以外的合成肽α 和ε 氨基糖基化方法。方法　用化学方法将单、双和聚糖共价连接在Pre S( 2 ) 合成肽上的含α 和ε 氨基的氨基酸残基上

即具体连接在肽N端M1的α 氨基和K16的ε 氨基上。此二氨基酸残基位于或接近Pre S( 2 ) 上公认的一个CTL表位

氨基酸残基 1～ 15。结果　Pre S( 2 ) 合成肽聚糖 (Mannan)、单糖 (GalNAc)和双糖 (Glc Gal)糖基化的收益率分别为2 4.0 %、2 4.5 %和 2 1.0 %。经还原处理后

稳定性显著增加。HPLC图谱显示一包容峰。结论　结果显示此方法具较高的糖基化效率

为研究Pre S2 糖肽免疫学活性提供了一种新手段。但存在糖基化的均一性欠佳

费时较长的缺点

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