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网络首发:2001-02-28,
纸质出版:2001
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郑红,StephenCPeiper,朱锡华,趋化因子受体CXCR4的结构与功能[J].陆军军医大学学报(原第三军医大学学报),2001,23(02):0-.
郑红, StephenCPeiper, 朱锡华. 趋化因子受体CXCR4的结构与功能[J]. Journal of Army Medical University, 2001, 23(2).
郑红,StephenCPeiper,朱锡华,趋化因子受体CXCR4的结构与功能[J].陆军军医大学学报(原第三军医大学学报),2001,23(02):0-. DOI:10.16016/j.1000-5404.2001.02.031
郑红, StephenCPeiper, 朱锡华. 趋化因子受体CXCR4的结构与功能[J]. Journal of Army Medical University, 2001, 23(2). DOI: 10.16016/j.1000-5404.2001.02.031.
目的 认识趋化因子受体CXCR4之结构与功能的关系。方法 分别建立野生型趋化因子受体CXCR4及CXCR2、5个CXCR4/CXCR2嵌合受体和 2个CXCR4突变受体的CHO稳定表达细胞株
以配体 -受体结合试验、细胞微生理监测术、体外细胞 -细胞融合实验为手段观察各变异受体与重组人SDF 1β的结合能力、在受刺激后的信号转导能力、以及作为HIV 1辅助受体的能力。结果 有 4个变异受体 (2 444a
444 2
42 2 2
CXCR4 Tr)保持了程度不同的与SDF 1β的结合能力
其中 2个 (2 444a
CXCR4 Tr)保留了程度不同的信号转导能力 ;除 1个变异受体 (42 2 2 )外
其它变异受体都程度不同的具有辅助受体功能。结论 CXCR4以多个结构区域参与与SDF 1β的相互作用。其N端胞外区足以具有与SDF 1β的高亲和性结合能力。第三环链对CXCR4的结合能力也有其特定的贡献。CXCR4的信号传导不仅需要保守结构DRY盒
而且还需要贯穿整个分子的 7个跨膜区域在受配体刺激后形成并维持一定的构象。CXCR4的辅助受体功能结构域与配体结合功能结构域间存在交叉重叠。
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